臨床化学実習

単語カード

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• ASTの基準値と測定原理

  基準値：13～33U/L、測定原理：L-アスパラギン酸とαケトグルタル酸からASTによってL-グルタミン酸とオキサロ酢酸を生成、このオキサロ酢酸はオキサロ酢酸炭酸酵素（OAC）によりピルビン酸に変化する。ピルビン酸はリン酸と酸素とともにピルビン酸オキシダーゼ（POP）存在かでアセチルリン酸と二酸化炭素、過酸化水素水に水解されるこの過酸化水素水がペルオキシダーゼによって⒋－アミノアンチビリンが青紫色の色素となり発色する
• ALTの基準値と測定原理

  基準値：6～30U/L、測定原理：Lアラニンとαケトグルタル酸がALTを酵素として反応しグルタミン酸とピルビン酸を生成する。このピルビン酸からPOPを用いてアセチルリン酸と過酸化水素を生成しPOD反応を起こさせ4－アミノアンチピリンをTOOSを定量滴に酸化宿業させて青紫色色素を生成する
• 溶血の有無によるASTとALTの変化

  ASTは赤血球中の濃度が血漿の約40倍もあるため相違あり。ALTは5倍程度なので誤差と考える。
• ASTとALTの補酵素と役割

  PLP（ピリドキサールリン酸）が活性化の役割を担う
• リンゴ酸デヒドロキナーゼ共役NADH減少法についてとその測定における変動因子

  オキサロ酢酸にリンゴ酸でヒドロキナーゼ（MDH）を触媒としてNADHをNAD＋に変換しその減少量から導く方法で溶血やPALP不足・欠乏によるアポ型酵素の増加によって真の値からの誤差が大きくナル（乳酸デヒドロキナーゼLDを加えることで阻害を防ぐ方法もある）
• 酵素活性測定の初速度分析法の原理と注意点

  Michaelis-Mentenの式において基質濃度｛S｝がKmに対して小さい一次反応領域にあるときにKm＋S＝Kmとみなすことができる。このことより反応速度に比例する式で表すことができ酵素反応速度から基質濃度を測定することが可能であるがKmの値が十分でないと一次領域が狭くなり測定が困難になる。
• 終点分析法の原理と初速度分析法との違い

  反応中のどの領域を用いても基質の濃度を求める事ができるが安定的な結果をえるために反応速度が最大速度となる0次領域において基質濃度を求める。この時0次領域まで時間がかかるためKmが小さい基質を用いて反応時間を短くする・が異なる

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