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アミノ機とカルボキシ基が同じCについたものα-アミノ酸
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名前
性質グリシンGly
鏡像異性体がない -
名前アラニンAla
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名フェニルアラニンPhe*
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名チロシンTyr
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名システインCys
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基名メルカプト基
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名メチオニンMet*
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基名. -S-チオ基
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名セリンSer
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名
性質グルタミン酸Glu
酸性アミノ酸 -
名
性質リシンLys*
塩基性アミノ酸 -
名バリンVal*
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名
性プロリンPro
アミノ基を持たない環状アミノ酸
ニンヒドリン反応で黄色 -
名
性トレオニンThr*
2つ不斉炭素原子 -
名アスパラギン酸Asp
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名アスパラギンAsn
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名アルギニンArg
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名ヒスチジンHis*
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名ロイシンLeu*
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名イソロイシンIle*
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名
性トリプトファンTrp*
ニンヒドリン反応示す -
ほとんどの天然アミノ酸は( )型L
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アミノ酸に無水酢酸を加えると( )の形ができ、アルコールを加えると( )の形ができるアミド エステル
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アミノ酸はCOOHが水素イオンをNH2に与え、COO- とNH3+が同一分子中に存在する。このようなイオンを( )という。アミノ酸は( )なので有機化合物に比べて融点が( )く、水に溶け( )。双性イオン(両性イオン) イオン結晶 高 やすい
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アミノ酸は陽・陰・双性イオンが平衡状態にある。これらの平衡の全体の電荷が0となるpHを( )という。これよりpHが大きいと( )イオンとなり、電気泳動で( )極側により、小さいとその逆の反応が起こる等電点 陰 陽
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名前
アミノ酸+の反応名ニンヒドリン
ニンヒドリン反応 -
α-アミノ酸が脱水縮合したものを( )といい、特に2分子の脱水縮合で生じたものを( )という。3分子の時を( )といい、多数の時を( )という。この時生じるーCONHーを( )結合というペプチド ジペプチド トリペプチド ポリペプチドペプチド
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タンパク質を構成するアミノ酸の配列順序を( )という。タンパク質のポリペプチド鎖は( )巻きの螺旋構造を取り、これを( )という。ペプチド結合のNH基と他のペプチド基のCO基が( )することで安定している。
また、折れ曲がったポリペプチド鎖同士が並んだひだ状を取ることもある。これを( )という。隣り合うポリペプチド鎖間で( )することで安定している。このような構造を( )という。タンパク質の一次構造 右 α-ヘリックス 水素結合 β-シート(β構造) 水素結合 タンパク質の二次構造 -
タンパク質の多くはα-ヘリックスやβ-シートの他に官能基同士Rの( )やーSーSー( )、R中の電荷を持った基同士に働く( )などにより複雑な立体構造をとる。これを( )という。この構造を持った複数のポリペプチド鎖が共有結合以外の結合で集まった立体構造を( )という。水素結合 ジスルフィド基 クーロン力 タンパク質の三次構造 タンパク質の四次構造
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タンパク質は形状から( )と( )に分けられる。前者は水溶液などに分散し、( )になる。(溶けるものと溶けないものがある。)(卵白のアルブミン・グロブリンなど)後者は水に溶け( )。(ケラチン・コラーゲンなど)
球状で、卵白・血清に含まれ、水溶するのものが( )水溶しないのが( )、小麦粉には( )。繊維状で爪・毛髪は( )、絹糸・蜘蛛の巣は( )、骨・軟骨は( )。
構成成分でもアミノ酸のみでできている( )(上の2種)とアミノ酸以外も含む( )(ムチンやヘモグロビン・カゼインなど)に分けられる。
複合で唾液や涙・納豆長芋などは( )、血液は( )、牛乳は( )。球状タンパク質 繊維状タンパク質 コロイド溶液 ない アルブミン グロブリン グルテリン ケラチン フィブロイン コラーゲン 単純アミノ酸 複合アミノ酸 ムチン ヘモグロビン カゼイン -
タンパク質の水素結合が切れると分子形状が変化して性質が変わる。これを( )といい、構造は元に戻りづらい。生理的な機能を持つものがこうなることを( )という。変性 失活
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タンパク質水溶液に水酸化ナトリウムを加えて塩基性にした後、薄い( )を少量加えると( )結合部分で( )と配位結合を形成して( )色になる。これを( )といい、( )以上のペプチドで見られる。硫酸銅(Ⅱ)水溶液 ペプチド Cu2+ 赤紫 ビウレット反応 トリペプチド
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芳香環を持つタンパク質やアミノ酸に( )を加えて加熱すると( )色になり、冷却後に塩基性にすると( )色になる。これを( )という。これは芳香環が( )されるために起こる。濃硝酸 黄 橙黄 キサントプロテイン反応 ニトロ化
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硫黄を含むタンパク質水溶液に( )を加えて加熱し、酢酸鉛を加えると( )の( )色沈殿が生じる。水酸化ナトリウム 硫化鉛(Ⅱ) 黒
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窒素を含むタンパク質水溶液に水酸化ナトリウムを加えて加熱すると( )が発生する。アンモニア
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酵素が触媒として作用する物質を(1)といい、これと立体結合する酵素の部分を( )という。また、酵素は特定の(1)にしか働かない。これを( )という。酵素は(1)と結合して( )になり、やがて生成物を生じる。基質 活性部位(活性中心) 基質特異性 酵素-基質複合体
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アルコール発酵の酵素は( )と言われるが、実は14種の混合物である。チマーゼ
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タンパク質の酵素をまとめて( )という。分解してポリペプチドのみにする酵素を( )、ポリペプチドとアミノ酸にする酵素を( )という。前者は胃液に含まれるため、最適pHが1.5前後である。プロテアーゼ ペプシン トリプシン
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ペプチドの酵素を( )(アミノ酸生成)という。油脂の酵素を( )(高級脂肪酸 ( )生成)という。過酸化水素の酵素を( )(水 酸素生成)という。ペプチダーゼ リパーゼ モノグリセリド カタラーゼ
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酵素や基質の構造や電離度はpHによってかわる。酵素ごとの最もよく作用するpHを( )という。ペプシンなど以外は基本8前後である。
温度を上げると反応速度が大きくなるが、ある温度( )を超えると( )が進み、( )するため、急激に反応速度が小さくなる。普通35〜45℃である。最適pH 最適温度 変性 失活 -
五炭糖( 、 )に窒素を含む塩基( 、 、 、 、 )がついた部分を( )という。これにリン酸が( )したものを( )(核酸単量体)という。核酸は( )ともいう。リボース デオキシリボース アデニン グアニン シトシン チミン ウラシル ヌクレオシド ヌクレオチド ポリヌクレオチド
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リボ核酸の糖は( )、塩基配列は( 、 、 、 )であり、塩基対は( 、 )。通常は( )鎖、DNAより分解し( )い。DNAの塩基配列を読み取りながら細胞核内で合成される。リボース U A C G. U-A C-G 一本 やすい
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デオキシリボ核酸の糖は( )、塩基配列は( 、 、 、 )、塩基対は( 、 )。( )構造を持ち、3個ずつの塩基配列の組( )によりタンパク質構成のアミノ酸が1つ定まるのでDNAの塩基配列はタンパク質の( )に対応する。デオキシリボース T A C G T-A C-G. 二重らせん コドン 一次構造
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A G C T 構造。
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U 構造。
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